2 курс / Нормальная физиология / Физиолого_биохимические_основы_мышечной_деятельности_Еликов_А_В
.pdfГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ
«КИРОВСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ» МИНИСТЕРСТВА ЗДРАВООХРАНЕНИЯ И СОЦИАЛЬНОГО РАЗВИТИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
КАФЕДРА НОРМАЛЬНОЙ ФИЗИОЛОГИИ
КАФЕДРА ХИМИИ
ФИЗИОЛОГО-БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
Киров, 2012
2
УДК 612.73/.74:577.1 (075.8)
БКК 28.073я73+28.072я73 Ф 50
Печатается по решению центрального методического совета Кировской государственной медицинской академии (протокол № 5) от 16 февраля 2012 года.
Физиолого-биохимические основы мышечной деятельности: учебное пособие для студентов медицинских вузов / составители: А.В. Еликов, И.А. Частоедова, Н.Ф. Камакин, П.И. Цапок – Киров: Кировская государственная медицинская академия, 2012. – 103 с.
Настоящее пособие представляет собой руководство для организации самостоятельной аудиторной и внеаудиторной работы студентов медицинских вузов по одному из разделов, изучаемых в медицинском вузе – основ мышечной деятельности и тренированности организма. Для активного овладения изучаемым материалом студентам предлагаются обучающие тесты и ситуационные задачи. Пособие предназначено для студентов медицинских вузов по специальностям: «Лечебное дело», «Педиатрия» и «Стоматология».
Рецензенты:
Директор института медико-биологических проблем, зав.кафедрой физиологии Тернопольского государственного медицинского университета д.м.н., профессор С.Н. Вадзюк
Зав.кафедрой биохимиии ГБОУ ВПО «Пермская государственная медицинская академия» Минздравсоцразвития РФ д.м.н., профессор Н.А. Терехина
©Еликов А.В., Частоедова И.А., Камакин Н.Ф., Цапок П.И. - Киров, 2012
©ГБОУ ВПО Кировская ГМА Минздравсоцразвития России, 2012
3
СОДЕРЖАНИЕ
Предисловие………………………………………………………………………….4 1.Физиологические основы мышечной деятельности…………………………….5 1.1. Ультраструктура скелетного мышечного волокна…...……………….......5
1.2.Двигательные единицы……………………………………………………..11 1.3.Типы мышечных волокон…………………………………………………..13 1.4.Нервно-мышечная передача………………………………………………..16 1.5.Механизм мышечного сокращения………………………………………..20 1.6.Химические и тепловые процессы при сокращении мышц………….......24 1.7.Режимы и виды мышечного сокращения………………………………….31 1.8.Показатели деятельности мышц……………………………………….......35
1.9.Утомление мышц……………………………………………………………41 1.10.Рабочая гипертрофия мышц………………………………………………43 1.11.Оценка функционального состояния мышечной системы у человека ……………………………………………………………………….46 1.12.Влияние гипокинезии и гиподинамии на структуру
и функцию мышц…………………………………………….………………….48
1.13.Тестовые задания ………………………….…………….………………..50
1.14.Ситуационные задачи…………………………………………………….52
2.Биохимические основы мышечной деятельности……………………………..53
2.1.Особенности химического состава поперечно-полосатых мышц……….53
2.2.Этапы катаболизма пищевых веществ…………………………………….55 2.3.Значение пирувата в катаболизме пищевых веществ…………….………57
2.4.Биохимические основы функционирования фосфагенного пути ресинтеза аденозинтрифосфата.…………………………………………62
2.5.Биохимические основы функционирования лактацидного пути ресинтеза аденозинтрифосфата ……...…….…………………………….68
2.6.Биохимические основы функционирования аэробных путей ресинтеза аденозинтрифосфата………………………………………....74
2.7.Роль липидного обмена в адаптации к мышечной деятельности………..82
2.8.Роль гормонов в обеспечении мышечной деятельности…………………84 2.9.Тестовые задания………………………………………………………........86 2.10.Ситуационные задачи……..……………….………...…………………….89
3.Эталоны ответов к тестовым заданиям и ситуационным задачам………........ |
90 |
4.Рекомендуемая литература……………….……………………………….…...... |
93 |
5.Приложения……………………………………..………….……………….......... |
94 |
4
ПРЕДИСЛОВИЕ
Значительнейшее место в жизнедеятельности человека занимают движе-
ния. В соответствии с Государственным образовательным стандартом высшего профессионального образования (Москва, 2010) преподавание нормальной фи-
зиологии и биологической химии ориентировано на конечные цели обучения:
создать прочную теоретическую базу, необходимую для усвоения медико-
биологических и клинических дисциплин. В соответствии с учебной програм-
мой по нормальной физиологии и биологической химии на основе современных научных представлений формируется понимание механизмов участия мышеч-
ной системы в поддержании гомеостаза организма и формируется представле-
ние о путях адаптации к мышечной деятельности. При составлении данного по-
собия учтен большой опыт преподавания нормальной физиологии и биологиче-
ской химии студентам высших образовательных медицинских учреждений Рос-
сии и зарубежья. Представлены критерии собственного функционального со-
стояния и степени тренированности. Мы будем благодарны за любые замечания и пожелания, направленные на улучшение данного пособия.
5
1. ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
Взаимодействие человека с внешней средой не возможно представить без его мышечной системы. Производимые движения скелетной мускулатурой необходимы как для выполнения простейших перемещений тела в простран-
стве, сложных манипуляций хирурга, стоматолога, выражения самых тонких чувств и мыслей с помощью речи, мимики, жестов. У человека более 600 ске-
летных мышц. Масса мышц больше чем других органов и составляет: у мужчин
– 42% веса тела, у женщин – 35%, в пожилом возрасте – 30%, у спортсменов –
45-52%. Более 50% веса всех мышц расположено на нижних конечностях. Ске-
летные мышцы обеспечивают осознанные и осознаваемые произвольные дви-
жения тела и его частей. При этом мышцы выполняют следующие функции:
1)обеспечивают определенную позу тела человека;
2)перемещают тело в пространстве;
3)перемещают отдельные части тела относительно друг друга;
4)являются источником тепла, выполняя терморегуляционную функцию.
1.1. Ультраструктура скелетного мышечного волокна
Термин «мышца» относится к группе мышечных волокон, связанных со-
единительной тканью (рис. 1).
Каждое волокно - это клетка цилиндрической формы диаметром 10-100
мкм и длиной от 5 до 400 мкм. В некоторых мышцах одиночные волокна имеют такую же протяженность, как и вся мышца, но в большинстве случаев они ко-
роче и часто располагаются под углом к продольной оси мышцы. Мышечное волокно имеет клеточную мембрану - сарколемму. В саркоплазме (цитоплазме)
мышечного волокна имеются многочисленные ядра, митохондрии, раствори-
мые белки (миоглобин), капельки жира, гранулы гликогена, фосфатсодержащие вещества, другие малые молекулы, а также ионы.
6
Рис. 1. Строение скелетной мышцы
Волокно скелетной мышцы так велико, что потенциал действия, распро-
страняющийся по поверхностной мембране почти не вызывает тока в глубине волокна. Однако для максимального мышечного сокращения ток должен про-
никать глубоко в мышечное волокно, подходя как можно ближе к отдельным миофибриллам. Это обеспечивается проведением ПД по поперечным Т- тру-
бочкам, которые пересекают мышечное волокно и связывают сарколемму с внутриклеточным пространством и саркоплазматическим ретикулумом. Сарко-
плазматический ретикулум имеет своеобразное строение. Он состоит из двух основных частей: 1) длинных продольных трубочек, со всех сторон окружаю-
щих сократительные миофибриллы и 2) больших камер, называемых терми-
нальными цистернами, которые прилежат к Т-трубочкам. Поперечные Т-
трубочки - это впячивания саркоплазмы внутрь клетки. К ним примыкают про-
дольные трубочки с цистернами. Благодаря этому, потенциал действия может распространяться от сарколеммы на систему саркоплазматического ретикулу-
ма. В латеральных цистернах ретикулума депонируется Са2+.
В мышечном волокне содержится более 1000 миофибрилл, расположенных вдоль него. Каждая миофибрилла состоит из протофибрилл или миофиламен-
7
тов. Это нити сократительных белков актина и миозина. Миозиновые прото-
фибриллы толстые, актиновые тонкие. Каждая миофибрилла содержит около
1500 толстых и 3000 тонких нитей. У скелетного мышечного волокна при све-
товой микроскопии видна поперечная исчерченность, т.е. чередование светлых и темных полос (рис. 2). Она определяется регулярным чередованием в мио-
фибриллах различно преломляющих поляризованный свет участков (дисков) —
изотропных и анизотропных: светлые (Isotropic, I–диски) и тёмные
(Anisotropic, А–диски) диски.
Рис. 2. Ультраструктура скелетного мышечного волокна
В А-дисках сосредоточены нити миозина, I-диски образованы нитями ак-
тина. В центре I-дисков видна тонкая Z-линия. Участок миофибрилы между
8
соседними Z-линиями называется саркомером. Это структурный элемент мио-
фибрилл. Длина саркомера обычно лежит в пределах 2—3 мкм. В покое тол-
стые миозиновые нити лишь на небольшое расстояние входят в промежутки между актиновыми. Поэтому в средней части А-диска имеется более светлая Н-
зона, где нет актиновых нитей. При электронной микроскопии в центре Н-
полоски обнаружена М-линия — структура, которая удерживает нити миозина.
Кроме того, от Z- пластинки к М-линии идут филаменты белка титина,
связанные одновременно с белками М-линии и толстыми филаментами. При световой микроскопии было замечено, что в момент сокращения ширина А-
диска не уменьшается, а I-диски и Н-зоны саркомеров суживаются. Это послу-
жило основанием для создания теории, объясняющей сокращение мышцы ме-
ханизмом скольжения (теория скольжения) тонких актиновых нитей вдоль толстых миозиновых.
Миозин представляет собой крупный белок, состоящий из шести поли-
пептидных цепей, уложенных попарно. Молекула миозина представляет собой тело из тяжелого меромиозина и головку - из легкого меромиозина (рис. 3).
Рис 3. Схема строения молекулы миозина в виде двойной глобулярной головки и длинного тонкого хвоста.
9
Миозин имеет два шарнирных участка, позволяющих молекуле изменять конформацию. Один шарнирный участок находится в области соединения тя-
жёлого и лёгкого меромиозинов, другой — в области шейки молекулы миозина
(рис. 4). Хвост каждой молекулы миозина располагается вдоль оси толстого филамента, а две глобулярные головки выступают по бокам в виде поперечных мостиков. На каждой из них находятся по два участка связывания – один для актина, другой для АТФ. Участки связыавния АТФ обладают также свойствами фермента АТФазы, гидролизирующей молекулу АТФ. Половина молекул мио-
зина обращена головками к одному концу нити, а вторая половина — к друго-
му. Лёгкий меромиозин лежит в толще толстой нити, тогда как тяжёлый меро-
миозин (благодаря шарнирным участкам) выступает над её поверхностью. Вза-
имодействие толстых и тонких нитей осуществляется благодаря выступам мо-
лекул миозина (поперечным мостикам).
Рис. 4. Строение миозина
Актиновые филаменты представлены тяжами фибриллярного актина (F-
актина), на котором нанизаны отдельные глобулы мономера актина (G- актина),
как бусы. На каждой молекуле актина есть участок связывания миозина. В про-
дольных бороздках актиновой спирали располагаются нитевидные молекулы белка тропомиозина. С шагом, равным 40 нм, к молекуле тропомиозина при-
креплена молекула другого белка — тропонина (рис. 5)
10
Рис. 5. Строение актина
Молекулы тропомиозина частично прикрывают участки связывания каж-
дой молекулы актина, мешая контакту с ними поперечных мостиков. Тропонин представляет собой глобулярный белок, состоящий из трех субъединиц: 1- тро-
понин С, связывающий ионы Са2+, 2-тропонин I, связанный с тропонином Т и актином и тропонин Т, который прикрепляется к С-концу тропомиозина и свя-
зывает тропонин I и тропонин С с тропомиозином (рис. 6).
Рис. 6. Механизм действия регуляторных белков мышцы